Негизги айырма – Kd vs Km
Kd жана Km тең салмактуулук константалары. Kd менен Km ортосундагы негизги айырма: Kd термодинамикалык туруктуу, ал эми Km термодинамикалык туруктуу эмес.
Kd диссоциация константасын билдирет, ал эми Km - Михаэлис константасы. Бул эки константа тең ферменттик реакциялардын сандык анализинде абдан маанилүү.
Kd деген эмне?
Kd - диссоциация константасы. Ал салмактуулук системаларында колдонулгандыктан, тең салмактуулук диссоциациясынын константасы деп да аталат. Диссоциациялануу константасы – чоң кошулма кайра кичине компоненттерге айланган реакциялардын тең салмактуулук константасы. Бул конверсия процесси диссоциация деп да аталат. Иондук молекула ар дайым иондоруна диссоциацияланат. Анда диссоциация константасы же Kd эритмедеги белгилүү бир заттын иондорго диссоциациялануу даражасын туюндурган чоңдук. Ошентип, бул диссоциацияланбаган молекуланын концентрациясына бөлүнгөн тиешелүү иондордун концентрацияларынын көбөйтүндүсүнө барабар.
AB ↔ A + B
Жогорудагы жалпы реакцияда диссоциация константасы, Kd төмөндөгүдөй берилиши мүмкүн.
Kd=[A][B] / [AB].
Андан тышкары, эгерде стехиометриялык байланыш бар болсо, теңдемеге стехиометриялык коэффициенттерди кошуу керек.
xAB ↔ aA + bB
Жогорудагы реакция үчүн диссоциация константасынын теңдемеси, Kd төмөнкүдөй:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Тактап айтканда, биохимиялык колдонмолордо Kd ферменттин катышуусунда химиялык реакция берген продукциянын көлөмүн аныктоого жардам берет. Ферменттик реакциянын Кд лиганд-рецептор жакындыгын туюндурат. Башкача айтканда, ал бир ферменттин кабылдагычын таштап бир субстрат жөндөмдүүлүгүн билдирет. Башка жагынан алганда, ал субстраттын ферментке канчалык күчтүү байланышы бар экенин сүрөттөйт.
Км деген эмне?
Км - Михаэлис туруктуусу. Кддан айырмаланып, Км кинетикалык туруктуу болуп саналат. Анын негизги колдонулушу ферменттердин кинетикасында, башкача айтканда, субстраттын фермент менен байланышын аныктоодо. Константа субстраттын концентрациясын ферменттин катышуусундагы реакциянын ылдамдыгына байланыштыруу аркылуу туюнтулат. Демек, Михаэлис константасы же Км - реакциянын ылдамдыгы максималдуу ылдамдыгынын жарымына жеткенде субстраттын концентрациясы.
1-сүрөт: Ферменттик реакциядагы реакциянын ылдамдыгы менен субстрат концентрациясынын ортосундагы байланыш.
Фермент (E) менен субстраттын (S) ортосундагы реакциянын жүрүшүндө продуктылардын (P) түзүлүшү төмөнкүдөй болот:
E + S ↔ E-S комплекси ↔ E + P
Эгер жогорудагы реакциянын тең салмактуулук константалары төмөнкүдөй болсо, бул константалардан Km чыгара аласыз.
Км=K-1 + K+2 / K+1
Км аныктоо Майклдын концепциясы боюнча
Michaelis субстраттын концентрациясын, [S] жана максималдуу реакция ылдамдыгын, Vmax аркылуу байланышты иштеп чыкты. Ферменттик реакциянын субстрат концентрациясы менен Km ортосундагы байланыш төмөнкүдөй:
v=Vmax[S] / Км + [S]
v – каалаган убактагы ылдамдык, ал эми [S] – белгилүү бир убакыттагы субстрат концентрациясы, ал эми Vmax – реакциянын максималдуу ылдамдыгы. Км – реакциядагы фермент үчүн Михаэлис константасы. Михаэлис константасынын мааниси ферментке көз каранды. Демек, Km кичине мааниси ферменттин аз сандагы субстрат менен каныккандыгын көрсөтөт. Андан кийин Vmax субстраттын төмөн концентрациясында алынат. Ал эми, жогорку Km мааниси ферменттин каныккан болушу үчүн субстраттын көп көлөмүн талап кылаарын көрсөтөт.
Kd жана Km ортосунда кандай айырма бар?
Kd vs Km |
|
| Kd – диссоциация константасы. | Км - Михаэлис туруктуусу. |
| Табигат | |
| Kd - термодинамикалык туруктуу. | Км - кинетикалык туруктуу. |
| Чоо-жайы | |
| Kd субстраттын ферментке жакындыгын билдирет. | Км субстрат концентрациясы менен реакция ылдамдыгынын ортосундагы байланышты билдирет. |
Корытынды – Kd vs Km
Kd жана Km - ферментативдик реакциялардын касиеттерин сүрөттөгөн тең салмактуулук константалары. Kd менен Km ортосундагы негизги айырма: Kd термодинамикалык туруктуу, ал эми Km термодинамикалык туруктуу эмес.
