Alpha Helix менен Бета бүкүрлүү барактын ортосундагы айырма

Мазмуну:

Alpha Helix менен Бета бүкүрлүү барактын ортосундагы айырма
Alpha Helix менен Бета бүкүрлүү барактын ортосундагы айырма

Video: Alpha Helix менен Бета бүкүрлүү барактын ортосундагы айырма

Video: Alpha Helix менен Бета бүкүрлүү барактын ортосундагы айырма
Video: Alpha helix || secondary structure of protein 2024, Июль
Anonim

Негизги айырмасы – Alpha Helix менен Бета бүкүрлүү баракча

Альфа спиралдары жана бета бүктөлгөн барактар полипептиддик чынжырдагы эң көп табылган эки экинчилик структуралар. Бул эки структуралык компоненттер полипептиддик чынжырдын бүктөлүү процессиндеги биринчи негизги кадамдар. Alpha Helix жана Beta Pleated Sheet ортосундагы негизги айырма алардын түзүмүндө болуп саналат; алар белгилүү бир ишти аткаруу үчүн эки башка формага ээ.

Alpha Helix деген эмне?

Альфа спиралы – полипептиддик чынжырдагы аминокислота калдыктарынын оң-тараптуу катушкасы. Амино-кислота калдыктарынын диапазону 4төн 40 калдыкка чейин өзгөрүшү мүмкүн. Үстүнкү катушкадагы C=O тобундагы кычкылтек менен төмөнкү катушканын N-H тобундагы суутектин ортосунда пайда болгон суутек байланыштары катушканы чогуу кармоого жардам берет. Жогорудагыдай чынжырдагы ар бир төрт аминокислота калдыктары үчүн суутек байланышы түзүлөт. Бул бирдиктүү үлгү ага катушканын калыңдыгы сыяктуу белгилүү бир өзгөчөлүктөрдү берет жана спиралдын огу боюнча ар бир толук бурулуштун узундугун аныктайт. Альфа спиралынын структурасынын туруктуулугу бир нече факторлорго көз каранды.

Alpha Helix жана Beta Pleated Sheet ортосундагы айырма
Alpha Helix жана Beta Pleated Sheet ортосундагы айырма

О атомдору кызыл, N атомдору көк, суутек байланыштары жашыл чекиттүү сызыктар

Бета бүкүрлүү баракча деген эмне?

Бета пластина, ошондой эле бета барагы катары белгилүү, белоктордун экинчилик структурасынын экинчи формасы катары каралат. Ал сүрөттө көрсөтүлгөндөй, ийри-буйру, бүгүрмө баракты пайда кылуу үчүн эң аз дегенде эки же үч магистралдык суутек байланыштары менен капталдан туташкан бета жиптерди камтыйт. Бета жипчеси - полипептиддик чынжырдын узундугу; анын узундугу жалпысынан 3-10 аминокислотага барабар, анын ичинде омурткасын кеңейтилген ырастоодо.

Негизги айырмачылык - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet
Негизги айырмачылык - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet

4-саптуу антипараллель β барактын фрагменти каталаза ферментинин кристаллдык түзүлүшүнөн.

a) чектеш жиптердеги пептиддердин NH жана CO топторунун ортосундагы антипараллельдик суутек байланыштарын (чекиттүү) көрсөтүү. Жебелер чынжырдын багытын көрсөтөт, ал эми электрон тыгыздыгынын контурлары Н эмес атомдорду көрсөтөт. O атомдору кызыл шарлар, N атомдору көк, ал эми H атомдору жөнөкөйлүк үчүн алынып салынган; каптал чынжырлар C атомунун биринчи каптал чынжырында гана көрсөтүлөт (жашыл)

b) Борбордук эки β жиптин четинен көрүнүшү

Бета бүктөлгөн барактарда полипептиддик чынжырлар бири-бири менен жанаша өтөт. Бул түзүлүштүн толкун сымал көрүнүшүнөн улам "бүрөктүү барак" аталышын алат. Алар суутек байланыштары менен байланышкан. Бул түзүлүш полипептиддик чынжырды узартуу менен көбүрөөк суутек байланыштарын түзүүгө мүмкүндүк берет.

Alpha Helix менен Бета бүкүрлүү барактын ортосунда кандай айырма бар?

Альфа спиралынын жана бета бүкүрлүү барактын түзүлүшү

Alpha Helix:

Бул түзүлүштө полипептиддик омуртка спиралдык түзүлүш катары элестүү огтун айланасында бекем байланган. Ал пептиддик чынжырдын геликоиддик тизилиши катары да белгилүү.

Альфа спиралынын түзүлүшүнүн пайда болушу полипептиддик чынжырлар спиральга айланганда болот. Бул чынжырдагы бардык аминокислоталардын бири-бири менен суутек байланыштарын (кычкылтек молекуласы менен суутек молекуласынын ортосундагы байланыш) түзүшүнө шарт түзөт. Суутек байланыштары спиралдын спиралдык формасын кармап турууга мүмкүндүк берет жана бекем орамды берет. Бул спираль форма альфа спиралын абдан күчтүү кылат.

Alpha Helix жана Beta Pleated Sheet ортосундагы айырма -2
Alpha Helix жана Beta Pleated Sheet ортосундагы айырма -2

Суутек байланыштары сары чекиттер менен белгиленген.

Бета бүкүрлүү барак:

Эки же андан көп полипептиддик чынжыр(лар)дын фрагменттери бири-бири менен капташып, бири-бири менен бир катар суутек байланыштарын түзгөндө, төмөнкү структураларды табууга болот. Бул эки жол менен болушу мүмкүн; параллелдүү жайгашуу жана антипараллель жайгашуу.

Түзүмдүн мисалдары:

Alpha Helix: Манжаларды же буттун тырмактарын альфа спиралынын түзүлүшүнө мисал катары алса болот.

Бета бүкүрлүү барактын түзүлүшү: жүнүн түзүлүшү бета бүкүрлүү барактын структурасына окшош.

Түзүмдүн өзгөчөлүктөрү:

Альфа спираль: Альфа спиралынын структурасында спиралдын бир кезегинде 3,6 аминокислота бар. Бардык пептиддик байланыштар транс жана тегиздик болуп саналат, ал эми пептиддик байланыштардагы N-H топтору спиралдын огуна болжол менен параллель болгон бир багытты көрсөтүп турат. Бардык пептиддик байланыштардын C=O топтору карама-каршы багытты көрсөтүп, алар спиралдын огуна параллель. Ар бир пептиддик байланыштын C=O тобу пептиддик байланыштын N-H тобуна кошулуп, суутек байланышын түзөт. Бардык R- топтору спиралдан сыртка багытталган.

Бета бүкүрлүү барак: бета бүгүмдүү барактын ар бир пептиддик байланышы тегиз жана транс-конформацияга ээ. Кошуна чынжырлардагы пептиддик байланыштардын C=O жана N-H топтору бир тегиздикте жана бири-бирин каратып, алардын ортосунда суутек байланышын түзүшөт. Ар кандай чынжырдагы бардык R- топтору барактын тегиздигинин үстүндө жана астында болушу мүмкүн.

Аныктамалар:

Экинчи структурасы: анын омурткасынын амиддери менен карбонил топторунун ортосундагы суутек байланышынан улам бүктөлүүчү белоктун формасы.

Сунушталууда: