Конкуренттик эмес жана аллостериялык ингибициянын ортосундагы негизги айырма – атаандаштыксыз ингибицияда катализделген реакциянын максималдуу ылдамдыгы (Vmax) төмөндөйт жана субстрат концентрациясы (Км) өзгөрүүсүз калат, ал эми аллостерикалык ингибицияда Vmax өзгөрүүсүз калат. жана Км көбөйөт.
Ферменттер организмдерде болуп жаткан реакциялардын көбү үчүн зарыл. Адатта, фермент реакция үчүн зарыл болгон активдештирүү энергиясын азайтуу аркылуу реакцияны катализдейт. Бирок ферменттер керексиз деңгээлге көтөрүлгөн акыркы продуктуларды көзөмөлдөө үчүн кылдаттык менен жөнгө салынышы керек. Бул ферменттин бөгөт коюу менен башкарылат. Фермент ингибитору – фермент менен субстраттын ортосундагы кадимки реакция жолун бузган молекула.
Активдүү участок – ферменттин субстраттары биригип, химиялык реакцияга дуушар болгон аймак. Аллостерикалык сайт - бул молекулаларга ферменттердин активдүүлүгүн активдештирүүгө же бөгөт коюуга мүмкүндүк берген жер. Ферменттердин кинетикасы ферментти бөгөттөө учурунда маанилүү роль ойнойт. Белгилүү бир концентрацияда белгилүү бир ферментке мүнөздүү реакциянын максималдуу ылдамдыгы максималдуу ылдамдык же Vmax деп аталат. Vmaxтун жарымын түзгөн субстраттын концентрациясы - Км.
Атаандаштыксыз бөгөт деген эмне?
Конкуренттик ингибитор ферменттин активдүүлүгүн төмөндөтүүчү жана субстрат менен байланышканбы же жокпу, фермент менен бирдей жакшы байланыша турган ферментти бөгөттөөнүн бир түрү. Башка сөз менен айтканда, атаандаштыкка туруштук бербеген бөгөт коюу - бул ингибитор жана субстрат экөө тең каалаган убакта ферментке байланышат. Субстрат да, ингибитор да фермент менен байланышканда, фермент-субстрат-ингибитор комплексин түзөт. Бул комплекс пайда болгондон кийин эч кандай продукция чыгара албайт. Ал кайра фермент-субстрат комплексине же фермент-ингибитор комплексине гана айлана алат.
01-сүрөт: Атаандаштыкка бөгөт коюу
Атаандаштыксыз бөгөттөөдө ингибитор ферментке жана фермент-субстрат комплексине бирдей жакындыкка ээ. Конкуренттүү эмес ингибитордун эң кеңири таралган механизми ингибитордун аллостерикалык сайтка кайра байланышы болуп саналат. Бирок ингибитор да активдүү сайтка түздөн-түз байланышуу мүмкүнчүлүгүнө ээ. Атаандаштыкка жөндөмсүз ингибиторлордун мисалы пируваткиназанын пируватка айланышы. Фосфоэнолпируваттын пируватка айланышы пируваткиназа менен катализделет. Пируваттан синтезделген Аланин деп аталган аминокислота гликолиз учурунда пируваткиназа ферментине бөгөт коёт. Аланин атаандаштыкка жөндөмдүү эмес ингибитор катары иштейт.
Аллостерикалык бөгөт деген эмне?
Аллостерикалык ингибитор ферментти деактивациялоо жана аллостерикалык аймактагы фермент менен байланышуу аркылуу ферменттин активдүүлүгүн жайлатуучу ферменттин ингибиторунун бир түрү. Бул жерде ингибитор активдүү жерде субстрат менен түздөн-түз атаандашпайт. Бирок, ал кыйыр түрдө ферменттин курамын өзгөртөт. Форма өзгөргөндөн кийин фермент активдүү эмес болуп калат. Ошентип, ал мындан ары тиешелүү субстрат менен байланыштыра албайт. Бул, өз кезегинде, акыркы продукциянын пайда болушун жайлатат.
02-сүрөт: Аллостериялык бөгөт
Аллостерикалык бөгөт коюу энергияны ысырап кылууну азайтып, керексиз азыктардын пайда болушуна жол бербейт. Аллостериялык ингибициянын мисалы катары гликолизде АДФтин АТФке айланышы саналат. Бул жерде, системада ашыкча АТФ болгондо, ATP аллостерикалык ингибитор катары кызмат кылат. Ал гликолизге катышкан ферменттердин бири болгон фосфофруктокиназа менен байланышат. Бул ADP конверсиясын жайлатат. Натыйжада ATP өзүнөн керексиз өндүрүштүн алдын алат. Демек, адекваттуу көлөмдө болгондо АТФ ашыкча өндүрүштүн кереги жок.
Конкурстук эмес жана аллостериялык бөгөт коюунун кандай окшоштуктары бар?
- Ферментти тежеүүнүн эки түрү тең ферменттин активдүүлүгүн жайлатат.
- Эки ферменттин ингибиторлору активдүү жердеги субстрат менен атаандашпайт.
- Ингибиторлор ферменттин курамын кыйыр түрдө өзгөртөт.
- Эки ингибитор тең ферменттин формасын өзгөртөт.
Конкурстук эмес жана аллостериялык бөгөт коюунун ортосунда кандай айырма бар?
Атаандаштыксыз бөгөттөөдө реакциянын Vmax төмөндөйт, ал эми Km мааниси өзгөрүүсүз калат. Ал эми, аллостерикалык бөгөттөөдө Vmax өзгөрүүсүз калат, ал эми Km мааниси жогорулайт. Ошентип, бул атаандаштык эмес жана аллостерикалык бөгөт коюу ортосундагы негизги айырма. Аллостердик ингибиторлор аллостериялык аймакта байланышып ферменттин активдүүлүгүн өзгөрткөн химиялык заттарды колдонууга көбүрөөк көңүл бурат, ал эми атаандаштыкка туруштук бербеген ингибиторлор дайыма альтернативдик сайтка түздөн-түз байланышып иштөөчү ферментти токтотот.
Төмөнкү инфографикалык таблицада атаандаш эмес жана аллостерикалык бөгөт коюунун ортосундагы айырмачылыктар жанаша салыштыруу үчүн берилген.
Кыскача маалымат – Атаандаштык эмес жана аллостериялык бөгөт
Конкурентсиз ингибитор ферменттин бөгөт коюусу, мында ингибитор ферменттин активдүүлүгүн төмөндөтөт жана субстрат менен байланышканбы же жокпу, аны менен бирдей жакшы байланышат. Аллостерикалык бөгөт коюу – ферментти токтотуунун бир түрү, мында ингибитор ферментти деактивациялоо аркылуу ферменттин активдүүлүгүн жайлатат жана аллостерикалык сайттагы фермент менен байланышат. Атаандаштыксыз жана аллостердик ингибициянын ортосундагы негизги айырма катализденген реакциянын максималдуу ылдамдыгы (Vmax) төмөндөйт, ал эми субстрат концентрациясы (Км) атаандаштык эмес ингибирлөөдө өзгөрүүсүз бойдон калууда, ал эми Vmax өзгөрүүсүз бойдон калууда жана аллостериялыкта Km жогорулайт. бөгөт коюу.
