Фермент менен коферменттин ортосундагы айырма

Мазмуну:

Фермент менен коферменттин ортосундагы айырма
Фермент менен коферменттин ортосундагы айырма

Video: Фермент менен коферменттин ортосундагы айырма

Video: Фермент менен коферменттин ортосундагы айырма
Video: Кофакторы и коферменты: энзимология 2024, Июль
Anonim

Негизги айырма – Фермент менен Коэнзим

Химиялык реакциялар бир же бир нече субстратты продуктыларга айлантат. Бул реакциялар ферменттер деп аталган атайын белоктор тарабынан катализделет. Ферменттер керектелбестен көпчүлүк реакциялардын катализатору катары иштешет. Ферменттер аминокислоталардан жасалган жана 20 түрдүү аминокислотадан турган уникалдуу аминокислота тизмегине ээ. Ферменттер кофакторлор деп аталган кичинекей белок эмес органикалык молекулалар тарабынан колдоого алынат. Коэнзимдер - ферменттерге катализ жүргүзүүгө жардам берген кофакторлордун бир түрү. Фермент менен коферменттин ортосундагы негизги айырма - фермент биохимиялык реакцияларды катализдөөчү протеин, ал эми коэнзим - белок эмес органикалык молекула, ал ферменттерге химиялык реакцияларды активдештирүү жана катализдөө үчүн жардам берет. Ферменттер макромолекулалар, коферменттер кичинекей молекулалар.

Фермент деген эмне?

Ферменттер тирүү клеткалардын биологиялык катализатору. Алар жиптеги берметтей бириккен жүздөгөн миллиондогон аминокислоталардан турган белоктор. Ар бир ферменттин уникалдуу аминокислота тизмеги бар жана ал белгилүү бир ген тарабынан аныкталат. Ферменттер тирүү организмдердин дээрлик бардык биохимиялык реакцияларын тездетет. Ферменттер реакциянын ылдамдыгына гана таасирин тийгизет жана алардын болушу химиялык конверсияны баштоо үчүн абдан маанилүү, анткени реакциянын активдешүү энергиясы ферменттер тарабынан төмөндөтүлөт. Ферменттер керектелбестен же химиялык түзүлүшүн өзгөртпөстөн реакциянын ылдамдыгын өзгөртүшөт. Ошол эле фермент бир эле реакцияны кайра-кайра катализдөө жөндөмүн көрсөтүү менен барган сайын көбүрөөк субстраттардын продуктыларга айланышын катализдей алат.

Ферменттер өзгөчө өзгөчө. Белгилүү бир фермент белгилүү бир субстрат менен байланышып, белгилүү бир реакцияны катализдейт. Ферменттин өзгөчөлүгү ферменттин формасы менен шартталган. Ар бир ферменттин белгилүү бир формасы жана функционалдык топтору бар активдүү сайты бар. Белгилүү бир субстрат гана активдүү сайттын формасына туура келет жана аны менен байланышат. Фермент субстратынын байланышынын өзгөчөлүгүн кулпу жана ачкыч гипотеза жана индукцияланган туура гипотеза деп аталган эки гипотеза менен түшүндүрүүгө болот. Кулпу жана ачкыч гипотезасы фермент менен субстраттын ортосундагы дал келүү кулпу менен ачкычка окшош экенин көрсөтүп турат. Индукцияланган туура келүү гипотезасы активдүү жердин формасы колго тийген кол каптарга окшош субстраттын формасына туура келүү үчүн өзгөрүшү мүмкүн экенин айтат.

Ферменттик реакцияларга рН, температура ж.б. сыяктуу бир нече факторлор таасир этет. Ар бир ферменттин эффективдүү иштеши үчүн оптималдуу температуралык мааниси жана pH мааниси бар. Биохимиялык реакцияларды катализдөө үчүн ферменттер протездик топтор, коферменттер, активаторлор ж. Ферменттер белоктор болгондуктан, жогорку температурада же жогорку кычкылдык же щелочтук менен жок кылынышы мүмкүн.

Фермент жана коферменттин ортосундагы айырма
Фермент жана коферменттин ортосундагы айырма

01-сүрөт: Фермент активдүүлүгүнүн индукцияланган ылайыктуу модели.

Кофермент деген эмне?

Химиялык реакцияларга кофакторлор деп аталган белок эмес молекулалар жардам берет. Кофакторлор ферменттерге химиялык реакцияларды катализдөө үчүн жардам берет. Кофакторлордун ар кандай түрлөрү бар жана коферменттердин бир түрү бар. Коэнзим - бул фермент субстрат комплекси менен биригип, реакциянын катализ процессине жардам берген органикалык молекула. Алар жардамчы молекулалар катары да белгилүү. Алар витаминдерден турат же витаминдерден алынат. Андыктан диетада биохимиялык реакциялар үчүн керектүү коферменттерди камсыз кылган витаминдер болушу керек.

Коэнзимдер ферменттин активдүү жери менен байланыша алат. Алар фермент менен эркин байланышып, реакцияга керектүү функционалдык топторду камсыз кылуу же ферменттин структуралык конформациясын өзгөртүү аркылуу химиялык реакцияга жардам беришет. Демек, субстраттын байланышы жеңил болуп, реакция продуктыларга карай жылат. Кээ бир коферменттер экинчилик субстрат катары иштешет жана ферменттерден айырмаланып, реакциянын аягында химиялык жактан өзгөрүлөт.

Коферменттер ферментсиз химиялык реакцияны катализдей албайт. Алар ферменттердин активдүү болушуна жана өз функцияларын аткаруусуна жардам беришет. Коэнзим апофермент менен байланышкандан кийин фермент холофермент деп аталган ферменттин активдүү формасына айланат жана реакцияны баштайт.

Коферменттердин мисалдары: аденозинтрифосфат (АТФ), никотинамид адениндинуклеотид (NAD), флавин адениндинуклеотид (FAD), коэнзим А, B1, B2 жана B6 витаминдери ж.б.

Негизги айырмачылык - фермент жана коэнзим
Негизги айырмачылык - фермент жана коэнзим

02-сүрөт: Апофермент менен кофактор байланышы

Фермент менен коферменттин ортосунда кандай айырма бар?

Фермент vs Коэнзим

Ферменттер химиялык реакцияларды тездетүүчү биологиялык катализаторлор. Коферменттер - ферменттерге химиялык реакцияларды катализдөөчү органикалык молекулалар.
Молекулярдык тип
Бардык ферменттер белоктор. Коферменттер белок эмес.
Реакциялардан улам өзгөрүү
Ферменттер химиялык реакциядан улам өзгөрбөйт. Коферменттер реакциянын натыйжасында химиялык жактан өзгөрөт.
Өзгөчөлүк
Ферменттер өзгөчө. Коферменттер спецификалык эмес.
Размер
Ферменттер чоңураак молекулалар. Коферменттер кичинекей молекулалар.
Мисалдар
Амилаза, протеиназа жана киназа ферменттердин мисалы болуп саналат. NAD, ATP, кофермент А жана FAD коферменттердин мисалдары болуп саналат.

Кыскача маалымат – Фермент менен Коэнзим

Ферменттер химиялык реакцияларды катализдейт. Коэнзимдер ферменттерди активдештирүү жана функциялык топторду камсыз кылуу аркылуу ферменттерге реакцияны катализдөөсүнө жардам берет. Ферменттер - аминокислоталардан турган белоктор. Коэнзимдер белок эмес. Алар негизинен витаминдерден алынат. Бул ферменттер менен коферменттердин ортосундагы айырмачылыктар.

Сунушталууда: